酶
酶是生物催化剂，是一种具有生物活性的蛋白质，少数RNA分子也具有催化功能，称为核酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。
酶的催化作用
一、酶的分子结构与催化作用
绝大多数酶的本质是蛋白，根据酶的组成成分，分为单纯酶和结合酶两类。
1.单纯酶：此类酶的结构组成除蛋白外；无其他成分，酶的活性决定于蛋白部分。
2.结合酶：分子组成中除蛋白成分外，还有一些对热稳定的非蛋白小分子物质，把分子组成中的蛋白部分称酶蛋白，非蛋白小分子物质称辅助因子。
酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称全酶。通常全酶才能起催化作用：辅助因子+酶蛋白=全酶
3.在催化反应中：酶蛋白与辅助因子所起的作用不同，酶反应的专一性及高效性取决于酶蛋白，而辅助因子则起电子、原子或某些化学基团的传递作用。
4.酶的活性中心：酶的特殊催化能力只局限在它的大分子的一定区域，称为酶的活性中心。
酶的活性中心有两个功能部位：（1）结合部位：（2）催化部位：
5.必需基团
（1）活性中心内的必需基团：。
（2）活性中心外的必需基团：
二、酶促反应的特点
高度特异、高效、不稳定和可调节。
（一）高度特异性（专一性）
（二）高度催化效率
（三）高度不稳定性
（四）酶活力的调节控制
辅酶与酶辅助因子
全酶中有蛋白质部分和辅助因子。辅助因子又分为辅基与辅酶。辅酶与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去
一、维生素与辅酶的关系
1.维生素与辅酶的关系
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辅酶 缩写 维生素成分
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焦磷酸硫胺素 TPP B1
黄素腺嘌呤二核苷酸 FAD B2
辅酶I/辅酶IINAD+/NADP+ 尼克酰胺
辅酶ACoASH泛酸 磷酸
吡哆醛 B6
辅酶B12 B12
生物素 生物素
四氢叶酸 叶酸
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二、辅酶作用
在反应中起运载体的作用，传递电子、质子或其他基团。
酶促反应动力学
一、底物浓度的影响
（一）米氏方程 Km和Vmax的概念
底物浓度与反应速度的关系可以用米氏方程描述：
v =Vmax·[S]／Km+[S]
v ：反应速度； [S]：底物浓度； Vmax：反应的最大速度； Km：米氏常数
1.米氏常数：Km就是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol／L。
2.米氏常数的意义
（1）米氏常数是酶的特征常数之一，每一种酶都有它的Km值，Km值只与酶的结构和所催化的底物有关，与酶浓度无关。
（2）判断酶与底物亲和力的大小。Km值小，表示用很低的底物浓度即可达到最大反应速度的一半，说明酶与底物亲和力大。可用1／Km近似地表示亲和力，1／Km愈大，酶与底物的亲和力愈大，酶促反应愈易进行。
（3）判断哪些底物是酶的天然底物或最适底物（即Km值最小的底物）。
（4）判断正逆两向反应的催化效率。如一个反应的正逆方向由同一个酶催化，则Km值较小的那向反应催化效率较高。
（5）求出要达到规定反应速度的底物浓度，或根据已知底物浓度求出反应速度。
例如：已知Km值，求使反应达到95%Vmax时的底物浓度为多少?
解：95%Vmax=Vmax·[s]／Km+[s]
移项解出[s]=19Km
二、最适pH值和最适温度
（二）最适温度：在某一温度范围时酶促反应速度最大，此温度称为酶作用的最适温度。人体内酶最适温度多在37℃左右。
（三）最适pH：溶液的PH对酶活性影响很大。在一定的PH范围内酶表现催化活性。各种酶的最适pH不同，人体内大多数酶的最适pH在7.35—7.45之间，胃蛋白酶最适pH为1.5—2.5，胆碱酯酶在pH大于7.0时有最大活性。
抑制剂对酶促反应的抑制作用
一、不可逆抑制
这类抑制剂通常比较牢固的共价键与酶蛋白中的基团结合，而使酶失活，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂来恢复酶活性
二、可逆性抑制
抑制剂与酶非共价结合，可以用透析、超滤等简单物理方法除去抑制剂来恢复酶的活性，因此是可逆的。根据抑制剂在酶分子上结合位置的不同，又可分为三类：
1.竞争性抑制：抑制剂I与底物S的化学结构相似，在酶促反应中，抑制剂与底物相互竞争酶的活性中心，当抑制剂与酶形成EI复合物后，酶才不能再与底物结合，从而抑制了酶的活性，这种抑制称为竞争性抑制。Km增高，Vm不变。
2.非竞争性抑制剂：抑制剂与底物结构并不相似。也不与底物抢占酶的活性中心，而是通过与活性中心以外的必需基团结合抑制酶的活性，这种抑制称非竞争性抑制。非竞争性抑制与底物并无竞争关系。Km不变，Vm降低。
3.反竞争催抑制：酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合，即ES+I→ESI， ESl一×→P。比较起来，这种抑制剂作用最不重要。 Km减小，Vm降低
酶活性的调节
一、别构调节
一些代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆的结合，使酶发生变构并改变其催化活性。此结合部位称为别构部位或调节部位。对酶催化活性的这种调节称为别构调节。受别构调节的酶称为别构酶。导致别构效应的代谢物称为别构效应剂。
二、共价修饰
酶蛋白肽链上一些基团可以与某种化学基团发生可遂的共价结合，从而改变酶活性。这一过程称为酶的共价调节或化学修饰。在共价调节过程中，酶发生无（低）活性与有（高）活性的互变。（磷酸化最为常见）
三、酶原激活
1.酶原：有些酶（大多数为水解酶）在细胞内初合成或初分泌时是无活性的，这些酶的前身称为酶原。
2.酶原的激活：在某些物质作用下，无活性的酶原转变为有活性的酶的过程。
3.酶原激活的本质：酶原激活的实质是活性中心的形成和暴露的过程。首先是酶蛋白的一部分肽段被水解，去掉其对必需基团的掩盖和空间阻隔作用，然后三维构象发生改变，必需基团相对集中，形成活性中心。4.酶原激活的生理意义：酶原的存在形式对机体来说是一种保护作用。例如胰腺分泌的胰蛋白酶原和胰凝乳蛋白酶原。需在肠道内经激活才能催化蛋白质水解，这样也保护了胰腺不受酶的破坏。
四、同工酶概念
指能催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。
LDH 五种同工酶，LDH1 心肌，LDH3在胰腺，LDH5 在肝脏 。Ck1 在脑组织，Ck2 在心肌，Ck3 在骨骼肌
核酶
核酶主要指一类具有催化功能的RNA。大多数核酶通过催化转磷酸酯和磷酸二酯键水解反应参与RNA自身剪切、加工过程。与蛋白质酶相比，核酶的催化效率较低，是一种较为原始的催化酶。核酶的发现对于“所有酶都是蛋白质”的传统观念提出了挑战。
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