Molecular Plant l 中科院遗传发育所谢旗课题组在ABA信号传导机制上取得新进展

AraShare原创解读，敬请关注！

2020年9月8日，Molecular Plant在线发表了中科院遗传与发育生物学研究所谢旗课题组题为 “ESCRT-I Component VPS23A Is Targeted by E3 Ubiquitin Ligase XBAT35 for Proteasome-Mediated Degradation in ModulatingABA Signaling”的研究论文，报道了E3泛素连接酶XBAT35通过作用于ABA受体蛋白调节ABA信号的分子机制。

研究背景 

 

脱落酸（ABA）信号在植物生长发育中发挥了重要的作用，也参与了众多非生物胁迫反应。ABA介导的信号传导在细胞核和细胞膜中都可以被激活，并可以迅速响应不利环境。最近的研究发现，ABA受体蛋白可通过26S蛋白酶通路降解，并可通过转运(ESCRT)蛋白所需的内体分选复合体处理后的空泡降解。尽管已经知道ESCRT蛋白在ABA信号的重要性，但是其上游调控机制仍不清楚。

主要创新点 

 

     首先，作者通过体外生化实验，说明ESCRT元件VPS23A是一种不稳定的蛋白，并可以通过26S蛋白酶通路降解。这是首次展示了ESCRT元件在植物中的调控。

     其次，为了了解E3泛素如何调控ESCRT蛋白，作者利用它们各自的元件XBAT35和VPS23A，通过一系列的体内和体外实验，从荧光素互补成像、共定位、体外结合等不同方面研究了它们的互作。发现XBAT35中的两个PSAP基序可以识别并结合作用于VPS23A的UEV结构域。

最后，为了探究XBAT35在ABA信号中的具体调控机制，作者利用不同浓度的ABA处理了两种xbat35-1和xbat35-3突变体，通过表型观测和表达水平分析，发现XBAT35通过VPS23A/PYL4复合体正调控ABA信号，阐明了泛素-蛋白酶体系统(UPS)和内体-液泡介导的降解途径之间的通讯控制ABA信号传导的机制，加深了我们对植物应激反应的理解。

以图解文 

 

E3泛素连接酶XBAT35和ESCRT-I元件VPS23A调控ABA受体的工作机制。VPS23A通过识别ABA受体PYL4介导核内体-液泡降解，XBAT35作为ABA信号响应的正调控因子，通过VPS23A/PYL4复合物发挥作用，特别是通过26S蛋白酶降解途径加速VPS23A的周转，从而维持植物体内ABA受体PYL4的蛋白质稳态。

意义与展望 

 

该文章以ESCRT蛋白为出发点，借助多种实验手段，在一定程度上解析了XBAT35对ABA信号的调控机制。随着ABA信号研究的深入和发展，其上下游调控机制的研究已经成为趋势，对E3泛素和ABA信号相互作用机制的详细解析，为后期ABA信号调控提供了思路。

以图解文 

 

中科院的Feifei Yu和 Xiaoqiang Cao为本文并列第一作者，中科院遗传与发育生物学研究所的谢旗教授为该文章的通讯作者。谢旗教授课题组主要致力于泛素介导的蛋白修饰及植物逆境胁迫信号传导的分子机制研究，在相关领域取得众多而卓越的成果。

原文链接：https://www.cell.com/molecular-plant/fulltext/S1674-2052(20)30303-8

--------- 我是华丽的分割线 ---------