众所周知，CAT能分解过氧化氢。不过，它还有一项神奇的功能，你或许还不太不了解，别着急，下面我将为大家揭开它神秘的“面纱”。
CAT是什么？
1811年，泰纳尔(Louis Jacques Thénard)首次发现了过氧化氢酶，过氧化氢酶能降解过氧化氢。1900年，Oscar Loew将过氧化氢酶命名为"catalase"，并发现其存在于大量的植物和动物中。1937年，过氧化氢酶被詹姆斯·B·萨姆纳发现可以在牛肝中结晶，次年后获得了该酶的分子量。1969年，牛的过氧化氢酶的氨基酸序列被解出。1981年，过氧化氢酶的结构得以解析。
凡所见与不可见，只要是能呼吸的生物机体，几乎都含有过氧化氢，其主要存在于植物的叶绿体、线粒体、内质网，以及动物的肝和红细胞中，它的酶促活性是为机体提供抗氧化防御的作用。
CAT是红血素酶，它存在于细胞的过氧化氢酶体内，其结构根据其来源的不同而变化，在不同的组织中，其活性水平也不相同。比如过氧化氢在肝脏中的分解速度在肝中的CAT含量水平较高，所以比在脑或者心脏等其他器官的要快。
过氧化氢酶是过氧化物酶体的标志酶，占过氧化物酶体酶总量大约40%，它存在于已知的动物各个组织中，在肝脏中的浓度尤其高。
过氧化氢酶的意义
既然过氧化氢酶如此“无所不在”，那么它的存在有哪些意义呢？（可多啦！）
在食品工业中，过氧化氢酶被用于除去制造奶酪的牛奶中的过氧化氢，也可用于食品包装，防止食物被氧化；在纺织工业中，过氧化氢酶能除去纺织物上的过氧化氢，保证成品不含过氧化物；在美容业中，通过把过氧化氢酶和过氧化氢加入到面部护理液中，来增加表皮上层的细胞氧量；在实验室中，过氧化氢酶被用作了解酶对反应速率影响的工具；过氧化氢还可以清洁隐形眼镜哦，过氧化氢酶能除去眼镜在过氧化氢的清洁剂中浸泡过后的残留物。
CAT的反应机制
CAT作用于过氧化氢的机理在于H2O2的歧化，即要想发生反应，必须有两个H2O2先后与CAT相遇并碰撞在活性中心上，且H2O2浓度越高，反应越激烈。目前过氧化氢酶的催化过程主要分为以下两步：
H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E(.+)
H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2
其中，"Fe()-E"是指结合在酶上的血红素基团(E)的中心铁原子(Fe)；Fe(IV)-E(.+)是指铁原子并没有完全氧化到+V价，而是从血红素上接受了一些"支持电子"，是Fe(V)-E的一种共振形式。相应的，反应式中的血红素则表示为自由基阳离子(.+).
质子之所以可以在氧原子间相互传递，是过氧化氢进入活性位点并与酶147位上的天冬酰胺残基(Asn147)和74位上的组氨酸残基(His74)的相互作用。自由的氧原子配位结合后，生成了水分子和Fe(IV)=O。后者与第二个过氧化氢分子反应后重新形成Fe(III)-E，并生成水分子和氧气。
由于357位上酪氨酸残基(Tyr357)的苯酚基侧链的存在(帮助Fe(III)氧化为Fe(IV))，活性中心铁原子的反应活性得以提高，其反应效率可能通过His74和Asn147与反应中间体作用而得以提高。一般情况下，其反应速率通过米氏方程来确定。
接下来，敲黑板划重点啦：
除了氧化过氧化氢，过氧化氢酶也能氧化一些细胞毒性物质，如甲醇、甲酸、苯酚和乙醇。其氧化过程通过下列反应完成：
H2O2 + AH2 → 2H2O + A
尽管具体反应机制依然不清楚。
but，这就是CAT的神奇功能没错啦！CAT不仅拥有过氧化物酶活性，催化过氧化氢反应，在过氧化氢在场的情况下，还能氧化其他的小分子有毒物质，踢走小坏蛋。
针对这个神奇的特征，已经有公司开发出了利用CAT过氧化物酶活性的检测试剂盒。比如Cayman公司的货号为 700910的Catalase Assay Kit (without Hydrogen Peroxide)该试剂盒。其原理是，在CAT的催化下，甲醇和过氧化氢反应生成甲醛和水，再用能与甲醛反应显色的物质来测定生成的甲醛，测定CAT的活性。
这样一来，尽管过氧化氢不稳定，还要用CAT的过氧化氢酶活性来测定CAT要准确测定过氧化氢浓度，而现在，这样的难题也能完美的避开了。
看到这里，懂了吧，这个神奇的小家伙不仅能分解过氧化氢，还有个神奇的技能——氧化其他的小分子有毒物质。
但是它也有宿敌，所有重金属离子都能作为过氧化氢酶的非竞争性抑制剂。除此之外，作为过氧化氢酶的竞争性抑制剂，剧毒性的氰化物能紧密的结合到酶中的血红素上，阻止酶的催化反应。
到目前为止，CAT的催化机制依然成谜，所以我们需要发现和了解的东西还有很多，大家不妨一起来关注我们的CAT检测试剂盒，让我们一起开启新的知识大门吧！
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